Sono state studiate alcune componenti di CFTR: i domini intracellulari, il dominio regolatore (RD), che quando viene fosforilato a seguito di segnali umorali alla cellula è coinvolto con l’attivazione della CFTR, e i due domini leganti nucleotidi (NBD1 e NBD2), che determinano l’apertura e chiusura del passaggio di ioni a seguito del legame con ATP (molecola che fornisce energia). Utilizzando sofisticate tecniche spettroscopiche e biochimiche è stato possibile evidenziare che queste parti cambiano conformazione a seconda del loro diverso stato funzionale e che i farmaci potenziatori influenzano questi cambiamenti di conformazione. Questi studi sono confrontati con i risultati ottenuti da studi di dispersione di raggi-X (tecnica SAXS) al sincrotrone e simulazioni di dinamica molecolare in un super-calcolatore.
In particolare è stato possibile ottenere il primo modello tridimensionale della parte di CFTR chiamata dominio regolatorio (RD) e documentare come esso cambia quando la proteina è inattiva (canale del cloro chiuso) o attiva e funzionante (canale del cloro aperto). Questo studio permetterà di capire meglio come funziona la CFTR e come agiscono su questa i farmaci, in modo da progettarne altri nuovi e più efficaci.
