Pinna Lorenzo

Pinna Lorenzo

Istituto

Università degli Studi di Padova

Indirizzo email

Lorenzo.pinna@unipd.it

Indirizzo

Via 8 febbraio 2, Padova

Numero di telefono

049 8276108 – Fax 049 8073310

Competenze e linee di ricerca sviluppate

Lorenzo Pinna si laurea in Scienze Biologiche presso l’Università di Padova nel 1962. Tra il 1965 e il 1966 lavora negli USA a Baltimora, presso il dipartimento di Chimica Fisiologica della Johns Hopkins University Medical School. E’ stato fino al 2015 Professore Ordinario presso l’Università degli Studi di Padova e Direttore del Centro Interdipartimentale di Ricerca per lo Studio dei Segnali Cellulari. Le linee di ricerca sviluppate nel suo laboratorio sono relative alla fosforilazione delle proteine nella trasduzione del segnale, con specifico riferimento all’analisi struttura-funzione e nella definizione dei determinanti implicati nella proliferazione cellulare e nell’apoptosi. Nel campo della fibrosi cistica ha portato rilevanti contributi nello studio dell’enzima CK2 nella sua funzione regolatoria sulla proteina CFTR

Progetti finanziati da FFC Ricerca come Principal Investigator o come Responsabile di ricerca

FFC#3/2011
Alterazione di segnali generati dalla Protein Chinasi CK2 in cellule che esprimono ∆F508-CFTR. Aspetti funzionali e prospettive terapeutiche

FFC#4/2009
La mutazione delF508 di CFTR come sorgente di segnali cellulari: un nuovo concetto per spiegare alcuni aspetti della Fibrosi Cistica

FFC #4/2007
Ruolo della proteinchinasi CK2 nella patogenesi della fibrosi cistica

Pubblicazioni da progetti FFC Ricerca

Pagano MA, Arrigoni G, Marin O, et al. Modulation of protein kinase CK2 activity by fragments of CFTR encompassing F508 may reflectfunctional links with cystic fibrosis pathogenesis. Biochemistry. 2008 Jul 29;47(30):7925-36. doi: 10.1021/bi800316z. Epub 2008 Jul 3.

Pagano MA, Marin O, Cozza G, et al. Cystic fibrosis transmembrane regulator fragments with the Phe508 deletion exert a dualallosteric control over the master kinase CK2. Biochem J, 2010 Jan 27;426(1):19-29. doi: 10.1042/BJ20090813.

Ruzzene M, Pinna LA. Addiction to protein kinase CK2: a common denominator of diverse cancer cells? Biochim Biophys Acta, 2010 Mar;1804(3):499-504. doi: 10.1016/j.bbapap.2009.07.018. Epub 2009 Aug 6.

Salvi M, Cesaro L, Pinna L. Variable contribution of protein kinases to the generation of the human phosphoproteome: a global weblogo analysis. Biomol Concepts, 2010 Aug 1;1(2):185-95. doi: 10.1515/bmc.2010.013.

Salvi M, Cesaro L, Tibaldi E, Pinna L. Motif analysis of phosphosites discloses a potential prominent role of the Golgi casein kinase(GCK) in the generation of human plasma phospho-proteome. J Proteome Res, 2010 Jun 4;9(6):3335-8. doi: 10.1021/pr100058r.

Ruzzene M, Di Maira G, Tosoni K, Pinna L. Assessment of CK2 constitutive activity in cancer cells. Methods Enzymol, 2010;484:495-514. doi: 10.1016/B978-0-12-381298-8.00024-1.

Tosoni K, Stobbart M, Cassidy DM et al. CFTR mutations altering CFTR fragmentation. Biochem J. 2013 Jan 1;449(1):295-305. doi: 10.1042/BJ20121240.

Cesaro L, Marin O, Venerando A, et al. Phosphorylation of cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) serine-511 by the combined action of tyrosine kinases and CK2: the implication of tyrosine-512 and phenylalanine-508. Amino Acids. 2013 Dec;45(6):1423-9. doi: 10.1007/s00726-013-1613-y. Epub 2013 Nov 1.

Venerando A, Franchin C, Cant N, et al. Detection of phospho-sites generated by protein kinase CK2 in CFTR: mechanistic aspects of Thr1471 phosphorylation. PLoS One. 2013 Sep 18;8(9):e74232. doi: 10.1371/journal.pone.0074232. eCollection 2013.